Биология. Комплексный справочник - подготовка к ЗНО и ДПА

БИОЛОГИЯ КЛЕТКИ

 

Белки

 

Белки — это высокомолекулярные соединения, мономерами которых являются аминокислоты. Известно около 50 тыс. белков, каждый из них состоит из 20 основных аминокислот. Все аминокислоты содержат карбоксильну группу — СООН, которая проявляет кислотные свойства, и аминогруппу — NH2, которая проявляет основные свойства. Аминокислоты отличаются друг от друга по строению частей, которые называют радикалами и обозначают буквой й£. Общая формула аминокислот:

В молекуле белка остатки молекул аминокислот соединены друг с другом посредством ковалентной пептидной связи, который возникает между карбоксильною группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты с выделением молекулы воды:

Соединение, которое состоит из двух остатков аминокислот, представляет собой дипептид. Благодаря наличию в дипептиді карбоксильной группы и аминогруппы на концах молекулы возможное присоединение к ней других аминокислот. Если таким образом соединяется более 10 аминокислот, то образуется полипептид.

Последовательность аминокислотных остатков в поліпептидному цепи называют первичной структурой белка. Она определяет все свойства и функции белков. Вторичная структура возникает в результате пространственной укладки полипептидной цепи и представляет собой а-спираль или β-складчатий слой. Вторичная структура стабилизируется водородными связями между —СО - и —NH-группами двух пептидных связей в пределах одного полипептидной цепи (α-спираль) или между двумя поліпептидними цепями (β-структура). Вторичную α-структуру имеют и миозин тропоміозин — мышечные сократительные белки, кератин — структурный белок клюву, волос, ногтей, копыт, рогов, чешуи, перьев, β-структуру имеет фиброин — белок шелка. Третичная структура белка представляет собой трехмерное укладки в пространстве α-спирали и β-структурных образований в виде сфер или глобул (глобулярные структуры, от лат. globules — шарик), или в виде волокон (фібрілярні структуры, от лат. fibrilea — волоконце). Третичная структура стабилизируется четырьмя типами связей: водородных, дисульфидними (между атомами Серы, входящих в состав остатка аминокислоты цистеина), ионными (между заряженными группами радикалов амінокйслот) и гідробофними взаимодействиями между радикалами неполярных аминокислот. При этом белок уплотняется таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри структуры, то есть защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи обращены наружу.

Некоторые белки (гемоглобин, большая количество ферментов углеводного обмена) состоят из нескольких полипептидных цепей, которые называют субъединицами. В этом случае после формирования третичных структур отдельных субъединиц возникает четвертичная структура стабилизируется гидрофобными взаимодействиями, а также ионными и водородными связями.

 

 

Рис. 1. Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, третичная, 4 — четвертичная

 

Одно из основных свойств белков — способность изменять структуру под воздействием определенных факторов (высокой температуры и давления, действия химических соединений и тому подобное), при этом в результате разрыва водородных и ионных связей нарушается третичная и вторичная структура белка. Процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением его первичной структуры называют денатурацией. Вследствие денатурации изменяются свойства белка: снижается растворимость, теряется биологическая активность и тому подобное. В случае прекращения непродолжительного действия факторов, вызвавших денатурации, возможно восстановление исходной структуры белка. Это явление носит название ренатурации.

 

Функции белков

 

Функции белков

Примеры белков

Что выполняет

Структурная

Белки есть составной частью биологических мембран

Коллаген

главный компонент хрящей, сухожилий

Эластин

связи

Оссеин

предоставляет упругости костям

Кератин

ногти, перья

Сократительная (двигательная)

Актин и миозин

обеспечивают способность мышц к сокращению

Тубулин

входит в состав микротрубочек, жгутиков, ресничек

Защитная

Заключается в предотвращении повреждения клеток, проникновению в организм посторонних соединений, болезнетворных микроорганизмов

Иммуноглобулин

антитела

Фибриноген, тромбопластин, тромбин

берут участие в процессах свертывания крови

Сигнальная

Передают сигналы из внешней среды на другие участки мембраны или внутрь клетки

родопсин

Регуляторная

Гормоны

инсулин, глюкагон

Гістони

регуляция активности генома

Транспортная

Гемоглобин

переносит кислород

Энергетическая

Энергетическая ценность белков 17,2 кДж

Запасаюча

Накапливают запасное вещество

яичный альбумин, казеин — белок молока

Каталитическая

Ферменты

 

 

Ферменты являются клеточными катализаторами биохимических реакций. Известно более тысячи ферментов. Основу фермента составляют белки, к ним может присоединяться небілкова часть (витамины, металлы и т. п). Ферменты ускоряют биохимические процессы в десятки, сотни раз. Ферменты имеют такие особенности:

1) катализируют только определенные реакции. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких

тысяч до нескольких миллионов операций за минуту. В ходе этих реакций фермент не теряет своей структуры и, следовательно, своей активности. Фермент пространственно сочетается с веществами, которые вступают в реакцию, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным;

2) каталитическую активность фермента обусловливает не вся его молекула, а только ее небольшой участок — активный центр. Активный центр геометрически соответствует структуре молекул веществ, которые вступают в реакцию. Это обеспечивает пространственное сближение молекул веществ, которые вступают в реакцию, и активного центра фермента, которые соответствуют друг другу как «ключ и замок»;

3) вследствие денатурации белка, что входит в состав фермента, его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра;

4) чтобы фермент был активен, нужна определенная кислотность среды, то есть определенная концентрация ионов Водорода, и определенная температура;

5) для ферментов как в клетке, так и в организме в целом характерна закономерная локализация, поскольку процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке или в организме разделен на ряд химических операций, которые закономерно следуют одна за другой. Каждую из этих операций катализирует свой фермент. Группа ферментов, которые катализируют цепь таких химических реакций, является как бы своеобразным биохимическим конвейером.

 

ЭТО ИНТЕРЕСНО

Еще в начале XIII века. было установлено, что вещества, которые содержатся в соках растений и животных экстрактах тканей, имеют одинаковую природу. Впервые начал изучать химию белковых веществ Я. Бекаррі. В 1728 г. он выделил из пшеничной муки белок-клейковину и исследовал некоторые его свойства. В то же время белки изучал и французский ученый А. Фуркруа. Он основательно исследовал белки сыворотки крови и назвал ее три компоненты — желатин, альбумин, фибрин. У1839 г. голландский химик Г. Мульдер назвал белки протеинами (от гр. И гrвtвs — первый).