Часть III. ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Раздел 18.
АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ

§
18.6. Белки

 

Белки — это сложные высокомолекулярные
природные соединения, построенные из а-аминокислот,- По современным представлениям, в
белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амідними) связями (—
NH—СО—) в пептидные цепи. Пептидные
связи образуются в результате взаимодействия карбоксилу одной аминокислоты с
аминогруппой другой. При этом из двух а-аминокислот образуются пептиды с
выделением одной молекулы воды:

 

Из трех аминокислот образуются
трипептиди, из большого количества аминокислот — полипептиды.

В образованного дипептид на концах
молекулы остаются те же функциональные группы, что и в каждой амінокислоті, —
карбоксильная и аминогруппа. Поэтому дипептид может одним из своих концов реагировать с
третьей аминокислотой, образуя трипептид:

Так же трипептид может
превращаться на тетрапептид, далее — на пентапептид и т.д. Теоретически длина
полипептидной цепи может быть как угодно большим. Структуру такой цепи
в общем виде можно выразить схемой:

где
R‘, R«, R‘», R‘»‘ — боковые радикалы
аминокислот. Вертикальными линиями отделен отдельные аминокислотные остатки.

Российский ученый-биохимик В. Я.
Данилевский на основании своих исследований в 1888 г. впервые высказал гипотезу о
пептидную связь между остатками аминокислот в белковой молекуле. Позже, на
начале XX вв. немецкий ученый Е. Фишер экспериментально подтвердил существование
пептидной связи. Ему удалось синтезировать полипептид, который состоял из 19
остатков аминокислот.

Количество аминокислотных остатков,
которые входят в макромолекул отдельных белков, весьма различно: в инсулине их 51, в
міоглобіні — около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень
широких пределах — от 10 000 до нескольких миллионов. На основе определения
молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой
молекулы — гемоглобина крови
(C738H1166O208S2Fe)4.

Данные о составе и строении белков
получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит
при нагревании с растворами кислот или щелочей или под влиянием ферментов. Конечными
продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. Например, полный гидролиз одного
трипептида приводит к образованию трех аминокислот:

В настоящее время установлено, что большинство
белков состоит из 22 качественно отличных а-аминокислот. Отсюда следует, что в белковых
макромолекулах отдельные остатки аминокислот должны много раз повторяться в
самых разнообразных комбинациях. Этим объясняется существование огромного количества
различных белков.

Приводим строение и названия некоторых
важнейших а-аминокислот, выделенных из белков.

Состав аминокислот, которые образуют
белки, выражается общей формулой

в
которой радикал может содержать различные функциональные группы (—
SH, —ОН, —СООН, —NH2) и кольца.

Гидролиз белков, по существу, сводится
к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится переваривания белков.
Во время пищеварения гидролизуют белковые молекулы на аминокислоты, которые,
растворяясь в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани
и клеток организма. Здесь больше всего аминокислот расходуется на синтез белков
различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически
важных веществ, а остальная часть расходуется как энергетический материал.

Развитие новых экспериментальных
методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры
белка. В последнее время различают первичную, вторичную и третичную структуру белковой
молекулы.

Первичная структура белка — его
химическая структура, то есть последовательность чередования аминокислотных остатков в
поліпептидному цепи данного белка.

Вторичная структура белка — форма
полипептидной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и
других физических методов исследования установлено, что полипептидные цепи
природных белков существуют в скрученном состоянии — в виде спирали. Спиральная
структура удерживается водородными связями, которые возникают между группами СО и
NH аминокислотных остатков соседних
витков спирали (на рис. 18.1 обозначено штриховой линией). Подобная вторичная
структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней
направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными
частями).

Теперь такое представление является
общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет только небольшое количество
белки, например белок натурального шелка —

 

фиброин,
вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую
нить.

Третичная структура белка — реальная
трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученный в спираль
полипептидный цепь. В простейшем случае третичную структуру можно представить
как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве
есть выступы и впадины с напрямленими наружу функциональными группами. Третичным
структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая
активность.

Определяющими факторами образования и
удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами
аминокислотных остатков (дисульфидные мостики из атомов серы —
SS—, солевые мостики из аминогруппы и
карбоксилу, водородные мостики и т.д.).

Строением белков объясняются их
разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде,
другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не способны
растворяться (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде
образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного
вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца,
гемоглобин крови).

По химическому составу белки
делятся на две группы: а) простые белки — протеины, которые при гидролизе
распадаются только на аминокислоты; б) сложные белки — протеїди, которые распадаются
при гидролизе на аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы,
нуклеиновые кислоты и др); это соединения белковых веществ с небілковими.

Поскольку в белках содержатся
карбоксил и аминогруппа, то, подобно аминокислотам, они проявляют амфотерные
свойства. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона — соединяется с
катионом щелочи, образуя соль альбумінат:

 

Если в молекуле белка преобладают
карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если преобладают
аминогруппы, — свойства оснований.

Некоторые факторы разрушают вторичную и
третичную структуры белка — происходит так называемая денатурация белков. Суть
денатурации белков сводится к разрушению связей, которые обусловливают вторичную и
третичную структуры молекулы (водородных, солевых и иных мостиков). А это
приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (см. рис. 18.1, б).
Реагенты и условия, которые вызывают денатурации белков, очень разные: действие сильных
кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание,
сильное встряхивание и др.